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光谱技术研究硫堇与牛血清白蛋白的结合反应

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成果类型:
期刊论文
论文标题(英文):
Binding Analysis of Thionine and Bovine Serum Albumin by Spectroscopic Methods
作者:
金芬;童小青;吕鉴泉;孙婷荃;周兴旺
作者机构:
华中师范大学化学学院,湖北,武汉,430079
湖北师范学院生化分析技术重点实验室,湖北,黄石,435002
[吕鉴泉; 孙婷荃; 周兴旺] 湖北师范学院
[金芬; 童小青] 华中师范大学
语种:
中文
关键词:
相互作用;硫堇;牛血清白蛋白;荧光光谱;圆二色光谱
关键词(英文):
interaction;thionine;bovine serum albumin fluorescence spectrum circular dichroism
期刊:
化学与生物工程
ISSN:
1672-5425
年:
2006
卷:
23
期:
10
页码:
60-62
基金类别:
教育部重点科研项目(206096); 湖北省教育厅重大科研项目(Z200522002); 中药生化技术湖北重点实验室开放基金项目(20040201);
机构署名:
本校为第一机构
院系归属:
化学学院
摘要:
用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱技术研究了生理条件下硫堇(TH)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.结果表明,硫堇借静电力与牛血清白蛋白发生相互作用并对牛血清白蛋白的荧光以静态方式猝灭,其结合常数为1.155×105L·mol-1、结合位点数为1.835、结合距离2.865 nm.同步荧光和圆二色技术证实TH对BSA的构像有影响.
摘要(英文):
Fluorescence spectroscopy in combination with circular dichroism and UV-Vis absorbance spectrum were employed to investigate the binding of thionine and bovine serum albumin system under physiological conditions. The experimental results showed that electrostatic interaction played a major role in the interaction, thionine could quench the fluorescence of BSA with a static quenching mechanism. The apparent binding constant/number of binding sites were 1. 155× 105 L·mol^-1/1. 835 for TH-BSA, respectively. The distance between BSA and TH was es...

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